Aceleradores biológicos

Como testemunham as lendas e contos populares da antiguidade, as pessoas desde tempos imemoriais preparavam vinho com suco de uva, faziam queijo com leite azedo, atingiam inimigos e animais selvagens com flechas, cujas pontas estavam saturadas de veneno mortal. O homem observou e usou muitas transformações surpreendentes que ocorrem em organismos vivos e materiais retirados deles, como a coagulação do sangue, amadurecimento (e decomposição) de carne, peixe e produtos vegetais. Mas por que tudo isso está acontecendo, ele não conseguiu explicar por um longo tempo. Foi apenas no início do século 19 que as substâncias ativas que causam essas transformações foram descobertas em objetos biológicos.

Eles são chamados de enzimas. As primeiras enzimas puras isoladas na década de 30 do século XX na forma de cristais acabaram sendo proteínas, e todas obtidas posteriormente (já são cerca de duas mil) também são tipos especiais de proteínas.

Agora sabemos que as enzimas são incomensuravelmente superiores aos catalisadores artificiais em muitos aspectos. Em primeiro lugar, a força da ação. Milhares de reações químicas ocorrem em organismos vivos com a participação de enzimas sem altas temperaturas e pressões milhões e bilhões de vezes mais rápidas do que na presença dos melhores catalisadores químicos.

As enzimas têm outra vantagem - a mais importante. Eles diferem dos catalisadores artificiais na impressionante racionalidade de suas ações, estritamente dirigidas e mais eficazes. Cada enzima funciona perfeitamente, sem buscar "soluções tecnológicas ideais", convertendo apenas um ou um grupo de compostos intimamente relacionados. Além disso, ele se transforma em uma direção estritamente definida.

Essas são as habilidades incríveis que as enzimas descobriram. Porém, sabendo muito sobre suas propriedades, os pesquisadores, mesmo no limiar do nosso século, não conseguiram responder à pergunta sobre o que são. É verdade que mesmo então cientistas eminentes como I. Pavlov, A. Bach, E. Fischer, F. Hopkins estavam convencidos de que a atividade vital de qualquer organismo, o metabolismo nada mais é do que um conjunto de incontáveis ​​reações químicas que ocorrem em células vivas. . E as enzimas são o tipo de “policiais” (ou melhor, seus organizadores). Portanto, é claro o papel importante que desempenham no metabolismo. E ele, por sua vez, é a base de todas as funções biológicas: nutrição, reprodução, desenvolvimento, hereditariedade, irritabilidade, mobilidade.

Afinal, para que servem esses "estranhos misteriosos" - enzimas? Foram necessários anos de trabalho, reflexão e experimentação antes de ficar claro que nos organismos eles não apenas aceleram as reações metabólicas, mas também servem como ferramentas importantes para as partes "funcionais" das células. Isso foi mostrado pela primeira vez na década de 30 do século passado por V. Engelhardt e M. Lyubimova. Eles descobriram que a proteína contrátil do músculo e a enzima que libera energia para a contração são idênticas. Engelhardt sugeriu que as enzimas constituem uma parte essencial de toda a massa de proteínas celulares.

Essa ideia foi plenamente confirmada. Além disso, descobriu-se que os órgãos extremamente importantes das células, associados à síntese de proteínas, à transferência de substâncias, à respiração celular, são construídos principalmente a partir de proteínas enzimáticas especiais. Em outras palavras, as enzimas são colocadas exatamente onde são necessárias como um instrumento sutil de transformação química.

O leitor pode perguntar: é tão importante, onde está qual enzima está "registrada"? O principal é saber como funciona. Acontece que a "topografia", neste caso, é extremamente importante não apenas para a ciência, mas também para a prática. Afinal, as enzimas não apenas aceleram as reações.Eles próprios, por sua vez, são atingidos pela ação da maioria dos compostos biologicamente ativos - vitaminas, hormônios, antibióticos, substâncias medicinais e venenos.

Preciso explicar quais perspectivas estão repletas da definição exata das "coordenadas" de certas enzimas e a capacidade de influenciar sua ação. Por exemplo, compostos orgânicos complexos que atacam uma das enzimas essenciais para o funcionamento dos centros nervosos provaram ser um tratamento poderoso para várias doenças oculares e nervosas graves. Ao elucidar a estrutura e as funções das enzimas, a ciência está procurando formas de controle prático dos processos fisiológicos e novas maneiras de proteger os organismos vivos dos efeitos nocivos.

Hoje em dia, são conhecidos mais de quinhentos defeitos metabólicos congênitos em humanos, cuja causa é uma violação hereditária, determinada geneticamente, da síntese de uma determinada enzima. Assim, por exemplo, a ausência congênita de uma enzima que acelera o último estágio da biossíntese do aminoácido tirosina, leva a uma ruptura aguda no desenvolvimento físico e mental das crianças. Defeitos na formação de certas enzimas do metabolismo do açúcar resultam em distúrbios perigosos na estabilidade das células sanguíneas.

A seletividade insuperável da ação das enzimas torna-as reagentes inestimáveis ​​para análises bioquímicas - medindo o conteúdo de um certo açúcar, aminoácido, etc. em uma mistura complexa de compostos semelhantes relacionados, bem como para fins de síntese orgânica fina. Assim, o uso de preparações enzimáticas (ou células microbianas ricas nelas) na indústria reduziu muitas vezes o custo de preparações bioquímicas importantes como ácido ascórbico e hormônios esteróides.

Hoje, na maioria dos países tecnicamente desenvolvidos, empresas especializadas foram criadas para produzir preparações enzimáticas. Esses medicamentos, usados ​​em diversas áreas das indústrias leve, alimentícia e farmacêutica, intensificam e reduzem o custo de produção. Por exemplo, seu uso pode aumentar o valor nutricional dos alimentos para animais na pecuária.

Parece que as possibilidades de uso dessas drogas são infinitas. Mas, na verdade, apesar das notáveis ​​propriedades catalíticas das enzimas, seu uso prático até recentemente era relativamente limitado. Causa? A instabilidade das enzimas e a dificuldade de separá-las dos produtos da reação. Isso eliminou a reutilização de enzimas e tornou esse método não lucrativo em muitos casos.

Recentemente, essas deficiências foram amplamente superadas. O método da chamada imobilização de enzimas ajudou aqui. E se uma enzima instável for ligada por meio de fortes ligações químicas ou por outros meios a portadores poliméricos insolúveis de várias naturezas - derivados de celulose, plásticos de troca iônica, vidros porosos, géis de organossilicato? Esse princípio lembra um pouco o enxerto de variedades do sul de macieiras em variedades do norte resistentes à geada. Mas, é claro, isso só me lembra à distância. Aqui estão escalas diferentes, mecanismos diferentes e muito mais sutis. E a questão é bastante natural aqui: as qualidades valiosas das enzimas são preservadas depois que tais operações foram realizadas nelas?

E descobriu-se: sim, eles são. Além disso, as enzimas imobilizadas, embora retendo uma parte significativa de sua atividade catalítica, em muitos casos têm uma estabilidade significativamente aumentada.

Você entende o que pode ser feito se o lugar dos catalisadores de hoje, bastante grosseiros, "inflexíveis" em comparação com as enzimas, for tomado na indústria, na agricultura, na medicina por novos aceleradores e retardadores de reação que têm todas as melhores qualidades das enzimas, mas no ao mesmo tempo, a resistência de catalisadores artificiais. Se tais “centauros” forem devidamente “atrelados” à economia, forçados a trabalhar por suas necessidades com total dedicação, isso pode levar a um sério aumento na eficiência da produção.

Não é por acaso que grandes esperanças estão agora sendo depositadas neste novo ramo de pesquisa - a chamada "fermentologia de engenharia". Ele promete simplificar significativamente muitos setores e criar outros fundamentalmente novos. Apesar dos custos adicionais para a produção de enzimas imobilizadas, a possibilidade de seu uso repetido justifica economicamente a nova tecnologia.

Os cientistas esperam que com o uso de enzimas imobilizadas no futuro seja possível resolver uma série de problemas complexos não só de síntese orgânica fina, mas também de energia química, por exemplo, para a criação de sistemas biocatalíticos para fixação de nitrogênio atmosférico, síntese de combustível orgânico líquido a partir de dióxido de carbono e gás natural.

Nem é preciso dizer que a solução desses e de outros problemas aplicados relacionados à catálise biológica só é possível com um nível suficientemente alto de pesquisa fundamental sobre a estrutura e função das enzimas. A química e a bioquímica das enzimas estão envolvidas em muitos institutos de pesquisa e instituições de ensino superior. Cientistas domésticos fizeram uma série de contribuições importantes e internacionalmente reconhecidas para essa área da ciência.

O homem entrou em competição com a natureza em áreas que pareciam fundamentalmente inacessíveis ontem. Dominando os segredos das enzimas, obrigando-as a se servirem, aumentarem seu bem-estar, protegerem sua saúde, ele escreve uma nova página no grande livro do nosso conhecimento sobre o mundo.

A. Braunstein

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